ENZIMAS
A importância das
enzimas é ilustrada pela ocorrência do albinismo, doença congênita que se
manifesta pela despigmentação da pele, dos cabelos e da íris. O albinismo
deve-se à falta da tirosinase, uma das muitas enzimas que regulam o metabolismo
e as funções dos organismos vivos.
Enzima é a designação
geral de várias proteínas complexas, especializadas na catálise de reações
biológicas - facilitam e aceleram a maior parte das reações bioquímicas que
ocorrem no interior das células dos animais, vegetais e microrganismos.
Como a catálise ocorre sem intervenção de reagentes, as enzimas não se consomem
ao longo do processo.
Existem diversos tipos
de enzimas, com ação e finalidade não muito variadas. Assim, contribuem para
que as moléculas dos princípios nutritivos (proteínas, gorduras e hidratos de
carbono) se desdobrem em outros menores, durante a digestão dos alimentos.
Também facilitam a passagem dessas moléculas para o sangue através da parede
intestinal, catalisam a formação de moléculas grandes e complexas destinadas a
produzir os constituintes celulares, favorecem o armazenamento e consumo de
energia. Em termos estritamente fisiológicos, as enzimas também ativam as
funções da reprodução, os processos da respiração e da visão e todos os demais
mecanismos biológicos.
Constituição
das enzimas
Do ponto de vista
químico, as enzimas caracterizam-se por apresentarem em sua estrutura uma
proteína - substância orgânica complexa que contém nitrogênio em sua molécula e
que, por decomposição hidrolítica ou adição de água, produz aminoácidos.
A maioria das enzimas
constitui-se de uma proteína e de um componente chamado co-fator, que pode
estar ausente. A proteína completa (enzima + co-fator) é a holoenzima.
Suprimido o co-fator, a proteína perde sua atividade e recebe o nome de
apoenzima. O co-fator pode ser um metal (por exemplo, ferro, cobre ou
magnésio), uma molécula orgânica de tamanho médio chamada grupo protético, ou um
tipo especial de molécula que atua como substrato e se conhece como co-enzima.
Esse co-fator facilita a função catalítica da enzima, como é o caso dos metais
ou grupos prostéticos, ou participa da própria reação catalisada, ação típica
das co-enzimas.
Forma
de atuação das enzimas
As moléculas existentes
nas células constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado pela magnitude da energia armazenada
nas ligações entre os átomos que as compõem. Para ativar uma reação, seria
preciso energia suficiente para romper tais ligações. A presença de enzimas no
organismo dispensa a necessidade desse acréscimo de energia, pois se unem às
moléculas para formar compostos complexos intermediários, que se decompõem e
constituem os produtos finais. As enzimas liberam-se da reação sem sofrerem
mudanças e ficam preparadas para continuar sua ação de catalisadores na
formação de novos produtos.
A característica
principal da ação enzimática sobre o organismo é sua especialidade. Cada tipo
de enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja estrutura deve
encaixar-se à da enzima de modo que os centros ativos coincidam perfeitamente.
Esse processo pode ser comparado com a relação entre uma chave e sua fechadura,
pois cada substrato possui uma enzima específica, capaz de abrir os caminhos
para sua transformação.
Os grupos catalíticos
dos centros ativos de uma enzima atuam com um rendimento mais de um milhão de
vezes maior que o de outras substâncias análogas numa reação não-enzimática.
Inibição
das enzimas
Existem compostos de
estrutura semelhante ao substrato de uma enzima que, ao se unirem ao centro
ativo desta, impedem que ela desenvolva sua ação catalítica de maneira
irreversível ou reversível (inibição competitiva).
Outros inibidores atuam
sobre uma parte da estrutura da enzima diferente do centro ativo, de modo que,
se esse centro for afetado, ocorre um bloqueio definitivo da ação da enzima; em
caso contrário, a inibição é reversível (não-competitiva). Em virtude de sua natureza protéica, as enzimas desnaturam-se e
inativam-se acima de 60o C ou em presença de meios muito ácidos ou muito
alcalinos.
Nomenclatura
O nome aplicado às
enzimas deriva do nome do substrato sobre o qual elas atuam, a que se
acrescenta a terminação "ase". Assim, as carboidrases atuam sobre os
hidratos de carbono ou carboidratos, as fosfatases sobre os fosfatos etc. Há
ainda nomes instituídos pela tradição, como a pepsina, a tripsina ou a
pancreatina.
As reações enzimáticas
se classificam em seis grandes grupos, que por sua vez se subdividem de acordo
com os tipos de substratos participantes e as reações: as óxido-redutases
catalisam os processos de oxidação-redução nas células, ocasionados pelo intercâmbio
de elétrons ou partículas elétricas elementares entre os diferentes átomos que
intervêm; as transferases, que facilitam o transporte de grupos de um doador
para um receptor, incluem o subgrupo das aminotransferases ou fornecedoras de
aminoácidos; as hidrolases catalisam a decomposição por adição dos
constituintes da água; as liases rompem ligações químicas por uma via diferente
das anteriores; as isomerases favorecem as redistribuições no interior das
células; e as ligases aceleram a união de moléculas sob a ação do portador mais
importante de fosfatos e energia, o trifosfato de adenosina (ATP). Nos dois
primeiros grupos se acha a metade das mil e poucas enzimas que se conhecem.
Aplicações
O estudo da natureza
das enzimas e de sua atuação teve grande utilidade na medicina: determinados
tratamentos se baseiam na inibição das enzimas que acompanham as bactérias, com
o que se detém a ação infecciosa destas.
As sulfonamidas, por
exemplo, são elementos bloqueadores das enzimas bacterianas. As enzimas são também
utilizadas em diagnósticos médicos e contra reações desfavoráveis em pessoas
alérgicas à penicilina. Em certos casos, administração de enzimas serve para
controlar sua falta no organismo, assim como para corrigir anormalidades
derivadas de doenças.
Uma das principais
aplicações industriais das enzimas é na produção do álcool etílico (etanol)
pelo processo de fermentação, que utiliza enzimas na conversão da sacarose em
etanol. Na fabricação de produtos como pão, queijos, cerveja, vinho etc., em
que há fermentação de leveduras, os novos conhecimentos sobre enzimas são
utilizados para controlar e melhorar sua qualidade.
O curtimento de couros
e a limpeza de tecidos são alguns dos numerosos processos químicos e
industriais que empregam a ação catalítica das enzimas para favorecer reações
da matéria orgânica
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Profº. Esp. Juarez Souza Magnus
Licenciatura Plena em Ciências –Habilitação: Biologia
Biólogo / CRBio-03 Reg. Nº 69.544/03-D
Especialista em Psicopedagogia Clínica e Institucional
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